摘要  研究柞蚕热休克蛋白基因在高温胁迫下的表达变化，有助于从分子水平解析柞蚕对高温的应激反应机制。采用RT-PCR技术从柞蚕蛹脂肪体组织中克隆了2个热休克蛋白70基因ApHSP70-1（GenBank登录号：KR821069）、ApHSP70-2（GenBank登录号：KT225460），2个基因的开放阅读框（ORF）均为1 905 bp，编码634个氨基酸，蛋白质具有细胞质特征基序，推测为诱导型热休克蛋白，其序列N端为高度保守的ATPase功能域，C端为多肽结合功能域，是差异位点的主要分布区域。ApHSP70-1和ApHSP70-2蛋白之间的序列相似度为86.91%，二者与ApHSC70蛋白序列的相似度分别为71.82%和70.14%。半定量RT-PCR检测显示，高温（43 ℃）诱导后柞蚕蛹脂肪体组织中ApHSP70-1、ApHSP70-2基因的表达量明显升高，而ApHSC70基因的表达量变化不大；相对于ApHSP70-2，正常环境下ApHSP70-1在柞蚕蛹各组织中几乎不表达，但热激后被诱导表达。qRT-PCR检测高温（43 ℃）诱导处理后柞蚕蛹脂肪体组织中的ApHSP70-2表达量上调了6.32倍，ApHSP70-1的表达量上调了4.18倍。推测克隆的2个ApHSP70基因在柞蚕应对热激胁迫的反应中发挥重要作用。

关键词  柞蚕； 热休克蛋白70； 基因克隆； 序列结构； 高温； 诱导表达