摘要  人类免疫缺陷病毒（HIV）是导致艾滋病的主要病原之一,HIV病毒的核心结构蛋白Gag有自我装配功能，并能激发体液免疫和细胞免疫，是理想的HIV疫苗靶抗原。将Gag基因克隆至质粒pBacPAK8中构建重组质粒，并与线性化的家蚕杆状病毒基因组DNA共转染BmN细胞，得到重组家蚕杆状病毒BmNPV-Gag。将该重组病毒感染BmN细胞和家蚕5龄幼虫，SDS-PAGE、Western blotting 检测显示在重组病毒感染的BmN细胞和家蚕5龄幼虫血淋巴中均有与Gag蛋白大小（55 kD）相符的特异性条带出现，证明重组Gag蛋白成功表达。用ELISA法测定重组病毒感染后不同时间目的蛋白质的表达变化：BmN细胞中的Gag蛋白含量在感染后的第4天达到最大值6.995 pg/个，在感染第5天后出现下降趋势；5龄幼虫血淋巴中的Gag蛋白含量在感染后的第7天最高，为790.1 ng/mL。重组Gag蛋白在家蚕杆状病毒表达系统中的成功表达，为艾滋病疫苗的研究探索了新的途径。

关键词  人类免疫缺陷病毒； Gag蛋白； 杆状病毒表达系统； BmN细胞； 家蚕幼虫